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Text File  |  1996-03-04  |  2KB  |  38 lines

  1.        Document 0572
  2.  DOCN  M9640572
  3.  TI    In vivo processing of Pr160gag-pol from human immunodeficiency virus
  4.        type 1 (HIV) in acutely infected, cultured human T-lymphocytes.
  5.  DT    9604
  6.  AU    Lindhofer H; von der Helm K; Nitschko H; Max von Pettenkofer-Institute,
  7.        University of Munich, Germany.
  8.  SO    Virology. 1995 Dec 20;214(2):624-7. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96130203
  10.  AB    The processing of the HIV-1 Pr160gag-pol precursor polyprotein was
  11.        analyzed in freshly HIV-1-infected MT-4 cultured cells. Single
  12.        intermediates of the processing cascade were characterized by
  13.        immunoblotting using distinct antisera. A potent inhibitor of the HIV
  14.        protease (PR), Ro 31-8959, was employed to block cleavage by the mature
  15.        PR, thus allowing insights into initial stages of the gag-pol
  16.        (auto)-catalytical processing. While most known gag-pol cleavages were
  17.        blocked in the presence of the inhibitor, the cleavage site between the
  18.        gag-NC and the pol-p6 domains was still cleaved even in presence of high
  19.        amounts (1 microM) of inhibitor, leading to the accumulation of a novel
  20.        114-kDa polyprotein comprising p6-PR-RT-IN. In the absence of inhibitor
  21.        no accumulation of p114 was observed. In inhibitor-treated,
  22.        HIV-1-infected cells a p6-PR intermediate was also detected, indicating
  23.        subsequent cleavage of the PR/RT scissile bond. These results
  24.        demonstrate initial cleavage(s) of the gag-pol precursor hydrolyzed by a
  25.        proteolytic activity different from the mature PR and indicate that p114
  26.        (p6-PR-RT-IN) and p6-PR intermediates could play an essential role in
  27.        the PR activation process.
  28.  DE    Binding Sites  Cell Line  Enzyme Precursors/METABOLISM  Gene Products,
  29.        gag/*METABOLISM  Human  HIV Protease/METABOLISM  HIV Protease
  30.        Inhibitors/PHARMACOLOGY  Isoquinolines/PHARMACOLOGY  Protein
  31.        Precursors/*METABOLISM  *Protein Processing, Post-Translational
  32.        Quinolines/PHARMACOLOGY  Substrate Specificity  Support, Non-U.S. Gov't
  33.        T-Lymphocytes/*VIROLOGY  JOURNAL ARTICLE
  34.  
  35.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  36.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  37.  
  38.